А1. СИНОНИМ ТЕРМИНА «БЕЛОК»

1) пептиды 3) протеины

2) пептаны 4) полипептиды
А2. НАИБОЛЕЕ ПОЛНАЯ И ТОЧНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА БЕЛКОВ. БЕЛКИ – ЭТО

1) вещества, содержащие в своем составе С, H, O, N, а также S и Р

2) высокомолекулярные соединения, в молекулах которых повторяющиеся группы связаны пептидной связью

3) высокомолекулярные соединения, построенные из остатков -аминокислот L-ряда

4) высокомолекулярные соединения, построенные из остатков -аминокислот D-ряда
А3. ТРИПЕПТИД ОБРАЗОВАН ОСТАТКАМИ ТРЕХ АМИНОКИСЛОТ – ГЛИЦИНА, СЕРИНА, ГИСТИДИНА. КОЛИЧЕСТВО ТРИПЕПТИДОВ, МОГУЩИХ ИМЕТЬ ТАКОЙ СОСТАВ РАВНО

1) три 2) четыре 3) пять 4) шесть

А4. ФРАГМЕНТ, КОТОРЫЙ МОЖЕТ БЫТЬ ОТНЕСЕН К БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЕ

1) 3)

2) 4)
А5. УТВЕРЖДЕНИЕ, НЕВЕРНО ХАРАКТЕРИЗУЮЩЕЕ СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА РАДИКАЛА АМИНОКИСЛОТЫ

1) Радикал может быть разного строения и состава. Это группа атомов, связанная с -углеродным атомом и не участвующая в образовании полипептидной цепи

2) Порядок чередования радикалов в полипептидной цепи в конечном счете определяет пространственную форму белка

3) Радикалы определяют растворимость белка в полярных и неполярных растворителях

4) Радикал (R) аминокислоты – это группа атомов не содержащая амино- и карбоксигруппы.

А6. НЕВЕРНЫЙ ПУНКТ В ОПИСАНИИ СТРОЕНИЯ ПЕПТИДНОЙ ГРУППЫ

1) Атомы углерода, азота, кислорода и водорода, образующие пептидную группу лежат в одной плоскости и находятся в sp³-гибридном состоянии

2) орбиталь, образованная неподеленной парой электронов атома азота входит в сопряжение с -связью карбонильной группы. С-N-связь в пептидной группе короче таковой в аминах

3) осевое вращение вокруг C-N-связи затруднено

4) в сопряженной системе электронная плотность смещена к атому кислорода
А7. НЕТОЧНОЕ ОПИСАНИЕ ВТОРИЧНОЙ СТРУКТУРЫ БЕЛКА

1) У большей части белков полипептидная цепь скручивается в -спираль. Это правозакрученная спираль с длиной витка 3,5 аминокислотных остатка

2) Радикалы аминокислотных остатков направлены внутрь спирали, поэтому получается плотная упаковка молекулы белка

3) Вторичная структура молекулы поддерживается водородными связями между и группами, расположенными на соседних витках спирали

4) Вторичная структура белка может быть представлена другой структурой Водородные связи возникают межмолекулярно между разными полипептидными цепями. Это -структура
А8. ОПИСАНИЕ ТРЕТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ БЕЛКА, СОДЕРЖАЩЕЕ ОШИБКУ. ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА

1) - это пространственная конфигурация белка, которая возникает в результате часто нерегулярного складывания и скручивания - и - конформаций

2) возникает автоматически в результате самопроизвольного закономерного скручивания белковой молекулы. В процессе образования нативной формы белка участвуют также другие вещества. Нативная форма белковой молекулы определяется последовательностью чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи и условиями, при которых происходит образование нативной формы

3) поддерживается различными видами химической связи, среди которых можно выделить: ионную связь, ковалентную дисульфидную связь, водородную связь, силами взаимодействия полярных фрагментов со средой (гидрофобная связь)

4) – это пространственная структура белка, устойчивая к воздействию различных внешних факторов: температуры, изменению рН среды, комплексообразователям (ионам тяжелых металлов)

А9. ФОРМУЛУ АМИНОКИСЛОТЫ, КОТОРУЮ МОЖНО НАЙТИ В СОСТАВЕ БЕЛКА

1) 3)

2) 4)

А10. ФОРМУЛА АМИНОКИСЛОТЫ, НАИБОЛЕЕ ВЕРОЯТНАЯ В КИСЛОМ РАСТВОРЕ

1) 2) 3) 4)

А11. ГРУППА, НЕ ВХОДЯЩАЯ В СОСТАВ ПРИРОДНЫХ АМИНОКИСЛОТ

1) гидроксильная

2) тиольная

3) сульфидная

4) альдегидная
А12. ЧИСЛО АМИНОКИСЛОТ, ОБРАЗУЮЩИХ СЛЕДУЮЩУЮ СТРУКТУРУ

1) 3 2) 4 3) 5 4) 6

А13. РАСТВОРЫ БЕЛКА ОКРАШИВАЮТСЯ В ЖЕЛТЫЙ ЦВЕТ ПРИ НАГРЕВАНИИ С

1) азотной кислотой 3) нитратом свинца

2) этиловым спиртом 4) гидроксидом меди (II)
А14. ФОРМУЛА ВЕЩЕСТВА С НАИБОЛЕЕ ЯРКО ВЫРАЖЕННЫМИ ДЕНАТУРИРУЮЩИМИ СПОСОБНОСТЯМИ, В СЛУЧАЕ ЕСЛИ ВЕЩЕСТВА ВЗЯТЫ В УМЕРЕННЫХ КОНЦЕНТРАЦИЯХ

1) Na₃PO₄

2) K₄P₂O₇

3) NaCl

4) CH₂O

4) соляной кислотой

А15. В СОСТАВ РНК НЕ ВХОДИТ

1) рибоза 3) урацил

4) фосфорная кислота 4) тимин
А16. АЗОТИСТЫЕ ОСНОВАНИЯ, ВХОДЯЩИЕ В СОСТАВ ДНК И РНК

1) тимин и урацил 3) гуанин и аденин

2) урацил и гуанин 4) аденин и тимин

В1. НА ДАННОЙ СХЕМЕ ПРЕДСТАВЛЕНЫ СИЛЫ, ПОДДЕРЖИВАЮЩИЕ ТРЕТИЧНУЮ СТРУКТУРУ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ

УСТАНОВИТЕ СООТВЕТСТВИЕ МЕЖДУ ТИПОМ СВЯЗИ И ЕЕ НОМЕРОМ НА РИСУНКЕ

1) ИОННАЯ СВЯЗЬ

2) СВЯЗЬ, КОТОРАЯ НАИБОЛЕЕ ПРОЧНО ФИКСИРУЕТ РАСПОЛОЖЕНИЕ УЧАСТКОВ ПОЛИПЕПТИДНОЙ ЦЕПИ ОТНОСИТЕЛЬНО ДРУГ ДРУГА

3) САМАЯ СЛАБАЯ СВЯЗЬ

4) СВЯЗЬ, КОТОРАЯ БУДЕТ НАРУШЕНА ПРИ ДОБАВЛЕНИИ К РАСТВОРУ БЕЛКА ВОССТАНОВИТЕЛЯ, НАПРИМЕР СУЛЬФИДА АММОНИЯ

5) СВЯЗЬ, КОТОРАЯ БУДЕТ НАРУШЕНА ПРИ ДОБАВЛЕНИИ К РАСТВОРУ БЕЛКА КИСЛОТЫ