Контрольная работа № 1 «Белки. Ферменты. Общий путь катаболизма. Биологическое окисление»

Вариант 1.

1. 
   При биохимическом исследовании плазмы крови у пациента Д., 48 лет, было выявлено снижение содержания альбуминов. Укажите возможные причины данного изменения.
   
2. 
   Из перечисленных аминокислот выберите те, радикалы которых могут участвовать в образовании ионных связей: ала, асп, глу, лиз, гли, фен. Ответ обоснуйте. Напишите формулы этих аминокислот.
   
3. 
   Напишите химическую формулу пептида ала-мет-про-лиз, определите его электрический заряд и направление движения в электрическом поле при рН 10,5. Установите, в какой среде находится изоэлектрическая точка данного пептида. Ответ обоснуйте.
   
4. 
   Определите и опишите вид специфичности, характерный для приведенных ниже ферментов, напишите уравнения реакций с их участием. Ответ оформите в виде таблицы.
   

   №	Фермент	Вид специфичности и его описание	Уравнение химической реакции с участие данного фермента
   1	аргиназа
   2	фумараза
   3	пепсин

5. 
   Объясните, почему неразумно использовать для стирки со стиральными порошками, содержащими в своем составе энзимы, воду с температурой выше 60⁰С. Ответ проиллюстрируйте графиком зависимости активности ферментов от температуры.
   
6. 
   Охарактеризуйте ферменты аланинаминотрасфераза (АлАТ) и лактатдегидрогеназа (ЛДГ), указав класс, подкласс фермента, необходимые для проявления ферментативной активности коферменты, клинико-диагностическую роль данных ферментов, напишите уравнения химической реакции с их участием.
   
7. 
   Подсчитайте сколько молекул АТФ на уровне субстратного фосфорилирования образуется при распаде трех молекул ацетил-КоА в цикле трикарбоновых кислот. Ответ подтвердите уравнением химической реакции, дайте определение понятию «субстратное фосфорилирование».
   
8. 
   Чрезмерная активация свободнорадикального окисления приводит к разрушению органических молекул, в первую очередь липидов, и, соответственно, мембранных структур клеток, что часто заканчивается их гибелью. Опишите основные стадии перекисного окисления липидов, укажите роль данного процесса в организме.
   
9. 
   Выберите соединения, участвующие в переносе электронов от субстрата окисления на кислород при участии НАД-зависимой дегидрогеназы в процессе тканевого дыхания, расставив их в необходимой последовательности.
   

• 
  Убихинон (коэнзим Q)
  
• 
  Лактатдегидрогеназа
  
• 
  Глюкоза
  
• 
  Цитохром с
  
• 
  Сукцинатдегидрогеназа
  
• 
  Цитохром b
  
• 
  ФМН
  
• 
  Цитохром с₁
  
• 
  Цитохром аа₃
  
• 
  Кислород
  

Вариант 2.

1. 
   У пациентов с патологией почек часто отмечается уменьшение содержания альбуминов в крови и возникновение отеков. Как связаны данные признаки? Какая функция альбуминов нарушена? Опишите механизм образования отеков.
   
2. 
   Охарактеризуйте уровни структурной организации белковых молекул. Ответ оформите в виде таблицы.
   

Уровень Характеристика	Первичный	Вторичный	Третичный	Четвертичный
Определение
Связи, удерживающие структуру
Пространственное строение (форма)

3. Напишите химическую формулу пептида ала-гис-арг-вал, определите его электрический заряд и направление движения в электрическом поле при рН 10,5. Установите, в какой среде находится изоэлектрическая точка данного пептида. Ответ обоснуйте.

4. 
   Объясните причину снижения активности фермента пепсина при изменении рН желудочного содержимого до 4. Нарисуйте график зависимости активности ферментов от рН среды.
   

5. 
   Для лечения инфекционных заболеваний бактериального происхождения используют сульфаниламидные препараты. Определите и охарактеризуйте вид ингибирования ферментативной активности, лежащий в основе механизма действия лекарственных препаратов данной группы на примере сульфаниламидов.
   
6. 
   Охарактеризуйте ферменты глутаматдекарбоксилаза и сукцинатдегидрогеназа, указав класс, подкласс фермента, необходимые для проявления ферментативной активности коферменты, напишите уравнения химической реакции с их участием.
   
7. 
   Подсчитайте сколько молекул АТФ на уровне окислительного фосфорилирования образуется при распаде ацетил-КоА в цикле трикарбоновых кислот. Ответ подтвердите уравнениями химических реакций, дайте определение понятию «окислительное фосфорилирование».
   
8. 
   Определите, какое вещество образуется при взаимодействии оксалоацетата и ацетил-КоА в цикле трикарбоновых кислот, напишите уравнение, укажите класс фермента, катализирующего данную химическую реакцию.
   
9. 
   Выберите соединения, участвующие в переносе электронов от субстрата окисления на кислород при участии ФАД-зависимой дегидрогеназы в процессе тканевого дыхания, расставив их в необходимой последовательности.
   

• 
  Убихинон (коэнзим Q)
  
• 
  Лактатдегидрогеназа
  
• 
  Глюкоза
  
• 
  Цитохром с
  
• 
  Сукцинатдегидрогеназа
  
• 
  Цитохром b
  
• 
  ФМН
  
• 
  Цитохром с₁
  
• 
  Цитохром аа₃
  
• 
  Кислород
  

Вариант 3.

1. 
   При воспалительном процессе отмечается увеличение концентрации глобулинов в крови. Каким методом можно выявить различны фракции глобулинов? В чем заключается принцип метода?
   

2. 
   Заполните таблицу «Характеристика основных простых белков»
   

   Название Характиристика	Гистоны	Протамины	Альбумины	Глобулины
   Молекулярная масса
   Аминокислотный состав
   Заряд
   Изоэлектрическая точка
   Функции

3. 
   Напишите химическую формулу пептида вал-лей-иле-глу, определите его электрический заряд и направление движения в электрическом поле при рН 3,5. Установите, в какой среде находится изоэлектрическая точка данного пептида. Ответ обоснуйте.
   
4. 
   Какой витаминный кофермент необходим для осуществления следующей реакции:
   

гистидиндекарбоксилаза

гистидин гистамин

Напишите уравнение реакции, приведите структурную формулу кофермента глутаматдекарбоксилазы и определите, к какому классу относится данный фермент.

5. 
   Нарисуйте строение фермента, укажите на рисунке и дайте определения понятиям: активный центр, каталитический участок, контактный участок, аллостерический (регуляторный) центр.
   

6. 
   Заполните схему:
   

6. 
   Почему при дефиците витаминов группы В нарушается функционирование ряда реакций цикла трикарбоновых кислот в клетке? Напишите уравнения этих химических реакций.
   
7. 
   Объясните, почему пациент, страдающий болезнью Грейвса (гипертиреозом), предъявляет жалобы на чувство жара и усиленное потоотделение.
   
8. 
   Из приведенных компонентов выберите соединение, которое является простетической группой цитохромов. Опишите роль цитохромов в биологическом окислении.
   

Соединения: ФАД, биотин, убихинон, гем, НАД, железо.
Вариант 4.

1. 
   Одним из методов стерилизации медицинских инструментов является автоклавирование при высокой температуре. На каком свойстве белков основан данный метод? Охарактеризуйте это свойство.
   

2. 
   Регуляция биосинтеза белка у эукариот может осуществляться на уровне структуры ДНК. В этом процессе принимают участие простые белки. Назовите эти белки. Какие классы этих белков существуют? Опишите свойства и функции данных белков.
   
3. 
   Напишите химическую формулу пептида лиз-лей-асп-глу, определите его электрический заряд и направление движения в электрическом поле при рН 7. Установите, в какой среде находится изоэлектрическая точка данного пептида. Ответ обоснуйте.
   
4. 
   Какой витаминный кофермент необходим для осуществления следующей реакции:
   

сукцинатдегидрогеназа

сукцинат фумарат

Напишите уравнение реакции и приведите структурную формулу кофермента сукцинатдегидрогеназы.

2. 
   Какой фермент отщепляет отдельные аминокислоты от полипептидов? К какому классу он принадлежит? Покажите его действие на примере реакции гидролиза пептида тир-цис-гли-лей-арг.
   
3. 
   Почему увеличение концентрации субстрата лишь до определенного момента приводит к возрастанию скорости образования продукта реакции. Ответ поясните, нарисовав график зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата.
   
4. 
   Напишите уравнения химических реакций цикла трикарбоновых кислот, связанных с дыхательной цепью (цепью переноса электронов).
   
5. 
   В какое соединение превращается фумарат в цикле трикарбоновых кислот. Ответ подтвердите уравнением химической реакции. Определите, к какому классу относится данный фермент и каким видом специфичности обладает, ответ обоснуйте.
   
6. 
   Из приведенных ниже компонентов, выберите соединение входящее в состав III-го белкового комплекса цепи переноса электронов. Охарактеризуйте функцию данного комплекса.
   

Компоненты: цитохром с, цитохром b, цитохром с₁, убихинон, ФАД, ФМН.
Вариант 5.

1. 
   Заполните таблицу «Методы исследования белков»
   

   Название метода	Цель метода	Краткое описание	Применение в практике
   Гельфильтрация
   Афинная хроматография
   Ионнообменная хроматография
   Электрофорез
   Диализ
   Высаливание

2. 
   Мутация, приводящая к замене аминокислоты в 6 положении β-цепей гемоглобина вызывает наследственное заболевание – серповидно-клеточную анемию. Эритроциты людей с таким заболеванием имеют форму серпа. Объясните молекулярные механизмы данного заболевания. Для этого:
   

- дайте определение понятию «первичная структура белка»,

- напишите формулы аминокислот, находящихся в 6 положении HbA и HbS (патология) и укажите их свойства,

- объясните, как повлияет введение валина на свойства и функцию молекулы гемоглобина.

3. 
   Напишите химическую формулу пептида вал-ала-гли-цис, определите его электрический заряд и направление движения в электрическом поле при рН 3. Установите, в какой среде находится изоэлектрическая точка данного пептида. Ответ обоснуйте.
   

4. 
   Какой витаминный кофермент принимает участие в реакциях трансаминирования? Напишите реакции с участием аланинаминотрансферазы и аспартатаминотрансферазы, приведите структурную формулу кофермента.
   
5. 
   Какой фермент катализирует реакцию гидролиза дипальмитостеарина? Охарактеризуйте его по принадлежности к классу и подклассу. Напишите уравнение реакции гидролиза дипальмитостеарина.
   

6. 
   Дайте определения понятиям «обратимое ингибирование», «конкурентное ингибирование», «неконкурентное ингибирование», «необратимое ингибирование». Приведите два-три примера лекарственных препаратов - ингибиторов ферментов, укажите вид ингибирования, лежащий в основе их действия.
   
7. 
   Подсчитайте, сколько молекул АТФ образуется в цикле трикарбоновых кислот совместно с дыхательной цепью. Напишите уравнения данных химических реакций.
   
8. 
   Для снижения активности процессов свободнорадикального окисления используют специальные вещества – антиоксиданты. Дайте определения понятиям «свободнорадикальное окисление», «антиоксидант». Охарактеризуйте биологическую роль антиоксидантов, приведите примеры лекарственных веществ, относящихся к группе антиоксидантов.
   
9. 
   Какие из приведенных ниже витаминов необходимы для полноценного функционирования дыхательной цепи? Напишите формулы этих витаминов, укажите в состав каких комплексов они входят.
   

Витамины: В₆, биотин, РР, В₂, В₁
Вариант 6.

1. 
   Выпишите формулы аминокислот, которые могут участвовать в образовании гидрофобных взаимодействий при формировании третичной структуры белка. Перечислите все типы связей, удерживающих третичную структуру.
   
2. 
   Перечислите факторы стабильности белков в водном растворе. Объясните, почему при добавлении лимонной кислоты в чай с молоком, белок молока «сворачивается», то есть переходит в нерастворимую форму.
   
3. 
   Напишите химическую формулу пептида лей-три-гли-цис, определите его электрический заряд и направление движения в электрическом поле при рН 3. Установите, в какой среде находится изоэлектрическая точка данного пептида. Ответ обоснуйте.
   

4. 
   Какой витаминный кофермент необходим для осуществления следующей реакции:
   

малатдегидрогеназа

Малат Оксалоацетат

Напишите уравнение реакции и приведите структурную формулу кофермента малатдегидрогеназы.

4. 
   Какой фермент катализирует реакцию гидролиза молочного сахара? К какому классу, подклассу он относится? Напишите реакцию, ускоряемую данным ферментом.
   
5. 
   Опишите номенклатуру ферментов. Дайте названия ферментам, катализирующим реакции переаминирования аспарагиновой кислоты, переноса остатка фосфорной кислоты от 6 атома углерода глюкозы к первому, синтеза глутамина. Напишите уравнения данных реакций, определите классы ферментов.
   

7. 
   Составьте и нарисуйте схему катаболизма основных питательных веществ. Дайте определения понятиям «общий путь» и «специфические пути катаболизма».
   
8. 
   Найдите и выпишите реакции дегидрирования и декарбоксилирования из цикла трикарбоновых кислот. Укажите, какие витамины необходимы для протекания этих реакций, учтите, что витамины участвуют в образовании коферментов.
   
9. 
   Заполните таблицу «Характеристика компонентов дыхательной цепи»
   

Комплекс дыхательной цепи	Состав комплекса	Участвует ли в переносе:		Акцептор электронов	Донор электронов
		протонов	электронов
I
II
III
IV

Вариант 7.

1. 
   Проклассифицируйте аминокислоты по растворимости их радикалов в воде (по полярности). Ответ оформите в виде таблицы. Напишите формулы «+» и «-» заряженных аминокислот в ионном виде.
   

Классификация аминокислот по полярности радикала

Гидрофильные (полярные)			Гидрофобные (неполярные)
ионогенные		неиногенные
катионные	анионные

2. 
   Опишите суть метода очистки белка от низкомолекулярных примесей. Нашло ли отражение использование данного метода в медицинской практике?
   
3. 
   Напишите химическую формулу пептида асп-глу-мет-арг, определите его электрический заряд и направление движения в электрическом поле при рН 7. Установите, в какой среде находится изоэлектрическая точка данного пептида. Ответ обоснуйте.
   
4. 
   Коферментом каких ферментов является тиаминдифосфат? Приведите структурную формулу кофермента, напишите 2 уравнения реакций с его участием.
   
5. 
   Какой фермент осуществляет реакцию превращения глюкозо-6-фосфата в фруктозо-6-фосфат? К какому классу ферментов он относится? Напишите уравнение реакции.
   
6. 
   Примером лекарственного препарата, действие которого основано на необратимом ингибировании ферментов – препарат аспирин. Опишите механизм необратимого ингибирования ферментов на примере аспирина.
   

7. 
   Изменится ли скорость протекания реакций цикла трикарбоновых кислот при гиповитаминозе витаминов РР и В₂? Ответ подтвердите написанием уравнений химических реакций.
   
8. 
   В фагоцитирующих лейкоцитах (гранулоцитах, макрофагах и эозинофилах) в процессе фагоцитоза увеличивается поглощение кислорода и образование активных форм кислорода, запускающих свободнорадикальное окисление. Объясните механизм фагоцитоза с позиции активации свободнорадикального окисления, напишите реакции образования основных активных форм кислорода.
   
9. 
   2,4 – динитрофенол, являющийся разобщающим агентом дыхания и фосфорилирования, пытались использовать для борьбы с ожирением. На чем основывался выбор? Почему отказались?
   

Вариант 8.

1. 
   Гормон вазопрессин, вырабатываемый гипофизом, действует на мышцы матки и регулирует кровяное давление. В его состав входят девять аминокислот, напишите химическую формулу вазопрессина. Знаками «+», «-» или «0» укажите заряд каждой аминокислоты при рН 7,0.
   
2. 
   Охарактеризуйте структуру и функции гликозаминогликанов. Для этого:
   

а) дайте определения понятиям «протеогликаны», «гликозаминогликаны»;

б) заполните таблицу «Характеристика гликозаминогликанов».

Класс гликозаминогликанов	Компоненты, входящие в состав дисахаридных единиц	Локализация	Функции
Гиалуроновая кислота

3. 
   Напишите химическую формулу пептида фен-три-гис-глу, определите его электрический заряд и направление движения в электрическом поле при рН 10. Установите, в какой среде находится изоэлектрическая точка данного пептида. Ответ обоснуйте.
   
4. 
   Заполните таблицу «Характеристика основных витаминных коферментов».
   

   Название кофермента	Рабочая часть	Тип катализируемой реакции	Витамин-предшественник
   НАД
   НАДФ
   ФАД
   ТДФ
   ПФ

5. 
   Какой фермент катализирует реакцию образования глутамина из глутамата. К какому классу ферментов он относится? Напишите уравнение реакции.
   
6. 
   Гликогенсинтаза (фермент, участвующий в синтезе гликогена в печени) может находится в двух формах с различной активностью: в виде простого белка (активный фермент) и в виде фосфопротеина (неактивный фермент). Объясните, каким путем активный фермент переходит в неактивный и почему этот переход сопровождается изменением активности.
   
7. 
   На каких стадиях цикла трикарбоновых кислот происходит отщепление молекул углекислого газа от субстратов? Ответ подтвердите уравнениями химических реакций.
   
8. 
   В процессе окислительного декарбоксилирования пирувата образуется ацетил-КоА. Опишите биологическую роль ацетил-КоА.
   

9. Охарактеризуйте основные положения хемиосмотической теории Питера Митчелла, объясняющей механизм преобразования энергии в биологической мембране митохондрий в макроэргические связи АТФ.
Вариант 9.

1. 
   Белки выполняют в организме разнообразные функции. Опишите не менее 5 функций белков, приведите примеры.
   
2. 
   Какие факторы внешней среды вызывают дегидратацию и денатурацию белков? Опишите процессы денатурации и дегидратации, указав, как изменятся свойства белков при данных процессах.
   
3. 
   Напишите химическую формулу пептида гис-ала-сер-тре, определите его электрический заряд и направление движения в электрическом поле при рН 7. Установите, в какой среде находится изоэлектрическая точка данного пептида. Ответ обоснуйте.
   
4. 
   Какой фермент необходим для протекания следующей реакции глюкозо-6-фосфат ↔ глюкозо-1-фосфат? Охарактеризуйте его по принадлежности к классу и подклассу. Напишите уравнение реакции.
   
5. 
   При недостатке данного витамина возникает пеллагра. Напишите структурные формулы коферментов, являющихся производными данного соединения. Подпишите структурные компоненты коферментов, приведите 2 примера реакций с их участием.
   
6. 
   Установлено, что молекулярная масса неактивного фермента трипсиногена больше чем у трипсина. Объясните, каким путем неактивный фермент переходит в активный и почему этот переход сопровождается изменением активности.
   
7. 
   Напишите уравнение реакции окислительного декарбоксилирования пирувата. Перечислите ферменты, коферменты необходимые для протекания данной реакции в организме.
   
8. 
   В живых организмах существует целая группа органических фосфатов, гидролиз которых приводит к освобождению большого количества свободной энергии. Центральное место среди этих соединений занимает АТФ. Напишите химическую формулу АТФ, подпишите все структурные компоненты данного соединения. Приведите 2 примера химических реакций, сопровождающихся синтезом АТФ в организме.
   
9. 
   Почему при Базедовой болезни (гипертиреозе) наблюдаются: повышенный аппетит, снижение массы тела, повышение температуры? При ответе на вопрос учтите, что тироксин является протонофором и приводит к разобщению дыхания и фосфорилирования. Приведите примеры других эндогенных разобщителей.
   

Вариант 10.

1. 
   Дайте определения понятиям «глобулярный белок» и «фибриллярный белок». Перечислите связи, удерживающие данные формы белков, приведите по 2 примера фибриллярных и глобулярных белков.
   
2. 
   В белках гистонах содержится большое количество аминокислотных остатков аргинина и лизина, а в белке крови альбумине – много остатков аспарагиновой и глутаминовой кислот. Опишите функции данных белков, определите заряд в нейтральной среде и определите с каким из двух белков может взаимодействовать Са²⁺, ответ поясните.
   
3. 
   Напишите химическую формулу пептида тир-гис-гли-фен, определите его электрический заряд и направление движения в электрическом поле при рН 10. Установите, в какой среде находится изоэлектрическая точка данного пептида. Ответ обоснуйте.
   
4. 
   Какие из приведенных ниже ферментов являются гликозидазами. Напишите уравнения реакций с их участием.
   

Ферменты: холестераза, трипсин, мальтаза, фумараза, фосфолипаза, сахараза, каталаза, декарбоксилаза.

5. 
   Напишите структурные формулы коферментов, являющихся производными витамина В₂. Напишите полное название данных коферментов, подпишите структурные компоненты, приведите пример реакции с участием одного из коферментов.
   
6. 
   Ферменты, катализирующие одну и ту же химическую реакцию, но отличающиеся по первичной структуре белка называют, называют изоферментами. Охарактеризуйте изоферменты лактатдегидрогеназы и креатинкиназы. Для этого:
   

а) напишите уравнения реакций, катализируемые данными ферментами;

б) заполните таблицу.

Характеристика изоферментов

Изофермент	Субъединицы, входящие в состав	Тканеспецифичность	Заболевания, при которых увеличивается количество данной изоформы
ЛДГ
КК

7. 
   Какие коферменты принимают участие в реакции окислительного декарбоксилирования α-кетоглутаровой кислоты? Напишите уравнение реакции, приведите структуру кофермента декарбоксилазы α-кетоглутаровой кислоты.
   
8. 
   Напишите схематично последовательность реакций цикла трикарбоновых кислот, над стрелкой укажите ферменты, катализирующие данные реакции. Определите, к какому классу относится каждый энзим цикла трикарбоновых кислот.
   
9. 
   Защита организма от токсического действия активных форм кислорода связана с наличием в клетках таких высокоспецифичных ферментов как супероксиддисмутаза, каталаза, глутатионпероксидаза. В чем заключается механизм их антиоксидантного действия? Ответ проиллюстрируйте написанием уравнений химических реакций.