Презентация урока по теме «Белки» 11 класс.
Учитель: Ковалева Зоя Степановна
Оборудование: компьютер, таблицы: « Строение белковой молекулы», «Функции белков», реактивы: раствор белка куриного яйца, растворы гидроксида натрия NaOH, азотной кислоты HNОз, медного купороса CuSO4; химическая посуда, держатели, спиртовки.
План урока:
-
Общее представление о белках -
Строение белков -
Свойства -
Свойства белков -
Белки в природе -
Функции белков -
Белки и пища. -
Закрепление нового материала.
Общее представление о белках.
Жизнь есть способ существования белковых тел. (Ф. Энгельс)
Ни одно вещество химики не изучали так долго, как белки, прежде чем удалось разгадать тайну их строения. В 1728 году итальянский ученый Я. Беккари получил первый очищенный белок - клейковину пшеницы. Через 100 лет А. Браконно выделил основное звено строения белков - аминокислоту. С 1836 года к исследованию белков подключился известный голландский врач и химик Г. Мульдер, который обнаружил белковые молекулы во всех исследованных живых организмах и установил сходство состава белков различного происхождения. В 1899 году выдающийся немецкий химик - органик Эмиль Фишер высказал пептидную теорию строения белков и был третьим ученым в мире, дважды удостоенным Нобелевской премии.
Белок - природные полимер, состоящий из большого числа остатков аминокислот. Слово белок имеет славянское происхождение. Символом начала жизни всегда было яйцо. Вот почему белок птичьих яиц дал названия всему классу веществ. Во многих иностранных языках белки называют протеинами, т.е. первый.
Из двух десятков аминокислот построено все многообразие белковых молекул любых живых организмов от вирусов до человека.
Строение белков.
Последовательность аминокислотных остатков в молекуле белка называется его первичной структурой. Все связи прочные, ковалентные. Если принять аминокислоту за бусинку, то даже из небольшого числа бусинок можно составить несколько разных сочетаний. Так и в молекуле белки образуют большое число изомеров. Ни одно из природных соединений не обладает такими безграничными потенциальными возможностями изомерии, как белки. Именно так реализуется в природе бесконечное разнообразие структуры белковых тел, дающее начало миллионам растительных и животных видов.
Вторичная структура - форма полипептидной цепи в пространстве. Белковая цепь закручена в спираль (за счет множества водородных связей). Строго линейная полипептидная цепь встречается у ограниченного числа белков. Такую структуру имеет фиброин шелка -белок, синтезируемый гусеницами шелкопряда. В силу особых условий формирования шелкового волокна в мускульном прессе гусеницы нитевидные молекулы фиброина, почти лишенные обрамляющих главную полипептидную цепь радикалов, ориентируются вдоль шелкоотделительного протока и плотно упаковываются по ходу шелкового волокна. Однако даже в волокнистых фибриллярных белках очень редко удается обнаружить полностью растянутые полипептидные цепи. Рентгеновские снимки указывают на наличие в белках каким-то образом сложенных или скрученных полипептидных цепей. Некоторые участки полипептидной цепи в молекулах белков свернуты в виде - спирали. Спираль характеризуется плотной упаковкой скрученной полипептидной цепи, так что все пространство внутри «цилиндра», в пределах которого идет закручивание, заполнено. Элементарно закручивание можно представить следующим образом: накручиваем кусочек проволоки на карандаш, получая тем самым спираль.
Третичная структура - реальная трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная спираль за счет гидрофобных связей, у некоторых белков - S-S-связи - бисульфитные связи. Под третичной структурой белковой молекулы понимают общее расположение одной или нескольких полипептидных цепей, соединенных ковалентными связями. Полипептидная цепь имеет определенную конфигурацию, представленную, как правило, сочетанием спиральных и линейных участков.
Третичная структура белковой молекулы определяется первичной структурой, т.к. решающая роль в поддержании характерного расположения полипептидной цепи принадлежит взаимодействию радикалов аминокислот.
Четвертичная структура. Структура, характеризующаяся наличием в белковой молекуле определенного числа полипептидных цепей или субъединиц, занимающих строго фиксированное положение, вследствие чего белок обладает той или иной биологической активностью, называется четвертичной. С этой точки зрения детально изучено строение некоторых белков.
Молекулы гемоглобина (Мг = 68 000) построены из четырех субъединиц с молярной массой 17 000 каждая. Первичная, вторичная и третичная структуры субъединиц молекулы гемоглобина полностью выяснены.
Свойства белков.
По способности растворяться в воде белки подразделяются на глобулярные или растворимые и фибриллярные, нерастворимые.
Если растворить яичный белок в воде, то глобулярные белки набухают в воде, связывая значительное ее количество.
При химическом или термическом воздействии структура белка может разрушаться, белок выделяется из раствора - сворачивается. Этот процесс называется денатурация.
Лабораторный опыт №1. Денатурация белков. 1.При нагревании пробирки с раствором яичного белка в ней появляются белые хлопья. 2. Действие спирта на белок. 3. Молоко содержит значительное количество белка - казеина. При добавлении в молоко нескольких капель раствора лимонной кислоты белок сворачивается. Такой же процесс происходит и при скисании молока, поскольку при этом также образуется кислота - молочная.
Лабораторный опыт №2. Цветные качественные реакции белков.
Наличие белка в мясном бульоне с помощью биуретовой реакции.
Ксантопротеиновая реакция пригодна для обнаружения белка не только в растворе. При
неосторожном обращении с азотной кислотой от попадания ее на кожу остается желтое
пятно. Это ксантопротеиновая реакция с покровными тканями. Если очистить участок
сваренного вкрутую яйца от скорлупы и нанести на белок каплю концентрированной
азотной кислоты, отчетливо проявляется желтая окраска.
Лабораторный опыт № 3 . При горении белки издают характерный запах «жженого рога». В этом легко убедиться, если поджечь шерстяную нитку.
Белки в природе.
Белки — это вещества жизни. Каждый живой организм содержит большое число различных белковых молекул, при этом каждому виду присущи особые, свойственные только ему белки.
Функции белков.
-
Строительная. Белки участвуют в образовании всех мембранных и немембранных структур клетки, а также внеклеточных структур. Главным компонентом хрящей и сухожилий является фибриллярный белок коллаген, имеющий очень высокую прочность на разрыв. Связки содержат эластин - структурный белок способный растягиваться в двух измерениях. Волосы ногти и перья состоят почти исключительно из прочного нерастворимого белка кератина. Главным компонентом шелковых нитей и паутины служит белок фиброин.
2. Каталитическая. В каждой живой клетке непрерывно происходят сотни биохимических реакций. Клеточные катализаторы называются ферментами. Они ускоряют реакции в миллионы раз. По химической природе почти все ферменты это белки. В последние годы стало известно, что некоторые молекулы РНК имеют свойства ферментов. Каталитическая активность характеризуется определенным участком - активным центром.
3. Сигнальная. В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача команд в клетку (родопсин, рецепторы вкуса).
4. Двигательная. Движение, как известно, одно из проявлений жизненной активности. Все виды движений, к которым способны клетки у высших животных, в том числе и сокращение мышц, а также мерцание ресничек, движения жгутиков выполняют особые сократительные белки (актин, миозин и др.). Транспортные белки связывают и переносят вещества в одной клетке и во всем организме.
5. Транспортная. Транспортные белки- белки, которые выполняют функцию транспорта специфически связывают и переносят те или другие молекулы и ионы через мембраны клеток, а также от одного органа организма к другому. Плазма крови содержит липопротеины, осуществляющие перенос липидов из печени в другие органы.
6. Защитная. При введении чужеродных белков или клеток в организм в нем происходит выработка особых белков, которые связывают и обезвреживают чужеродные клетки и вещества. В лимфоидных тканях (лимфатические железы, селезенка, вилочковая железа) производятся клетки-лимфоциты, способные синтезировать огромное разнообразие защитных белков антител. Такие антитела носят название иммуноглобулинов. Их молекулы имеют участок, узнающий "пришельца" и участок осуществляющий "расправу" с ним. Самое удивительное то, что лимфоциты способны ответить синтезом соответствующих антител на любой антиген, с которым клетка и организм даже никогда не встречались. В клетках человека и животных синтезируются также специальные противовирусные белки - интерфероны. Синтез таких белков начинается после встречи клетки с вирусной нуклеиновой кислотой. Он блокирует аппарат синтеза вирусных белков.
7. Регуляторная функция связана с регуляторами физиологических процессов - гормонами. Многие из них также по природе своей белки. Гормоны роста, адренокортикотропный, тиреотропный гормоны, инсулин, глюкагон и другие являются белками. Успехи в области генной инженерии привели к тому, что многие из числа гормонов-белков производятся уже в больших количествах как исключительно важные лекарственные средства.
8. Энергетическая. При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется около 17 кДж энергии. Однако белки используются, как источник энергии обычно, когда истощаются иные источники, такие как углеводы и жиры.
Таким образом, мы рассмотрели значение белков, некоторые их функции.
Белки и пища.
Откуда в живой клетке берутся аминокислоты, необходимые для синтеза белка?
В небольшом количестве организм сам может синтезировать аминокислоты, но далеко не все. Восемь аминокислот, необходимых человеку, могут поступать только с пищей. Они называются незаменимыми. В пищеварительном тракте под воздействием ферментов они расщепляются на отдельные аминокислоты, из которых организм сам конструирует новую, необходимую ему, белковую молекулу.
Таким образом, белки - важнейший компонент продуктов питания, необходимый для восполнения энергетических затрат, построения и возобновления тканей организма. Недостаток белка в пище вызывает тяжелые заболевания. Результат несбалансированного питания - плохое самочувствие, истощение.
Закрепление нового материала. Тест.
1. Какая структура белка является простейшей: А)первичная,
Б)третичная,
В) четвертичная,
Г)вторичная.
2.Что выполняет энергетическая функция белков в организме: А)накапливает важнейшие вещества,
Б)запасает аминокислоты,
В)распознает чужеродные вещества,
Г)ускоряет химические реакции.
З.Ксантопротеиновой называют качественную реакцию на белки:
с гидроксидом меди(ii),
Б) с азотной кислотой,
с гидроксидом натрия,
Г) с серной кислотой.
4.Кислоты из которых состоят белки: А)нуклеиновыми, Б)неорганическими, В)минеральными, В) аминокислотами
5.Биуретовой называют качественную реакцию на белки:
А) с ионами Си2+ в щелочной среде,
Б) с азотной кислотой,
В) с гидроксидом натрия,
Г) с серной кислотой
ВЫВОДЫ ПО УРОКУ
Белки - это высокомолекулярные органические соединения, биополимеры, состоящие из мономеров а-аминокислот
Аминокислоты соединяются в полипептидную цепочку за счёт пептидной связи аминокислоты заменимые и незаменимые белки могут быть простыми и сложными
Четыре структуры белка (первичная, вторичная, третичная и четвертичная) денатурация - это утрата белковой молекулой своей структурной организации, обеспечивающей функциональные свойства белка
Ренатурация - процесс восстановления структуры белка
